Bändermodell (Proteine)

Proteinstrukturen, von der primären zur quartären Struktur.

Bändermodelle sind Molekülmodelle von Proteinstrukturen. Sie visualisieren Elemente der Sekundärstruktur wie eine α-Helix oder ein β-Faltblatt und erlauben eine Darstellung der Tertiärstruktur. Verschiedene Polypeptide können zur besseren Unterscheidung farblich unterschiedlich markiert sein. Bändermodelle werden bei der molekularen Modellierung eingesetzt, z. B. beim Protein-Engineering. Das Bändermodell wurde 1980/81 durch Jane Richardson etabliert. Ähnliche Ansätze gab es aber schon früher.

Strukturdarstellungen

Triosephosphatisomerase, handgezeichnet von Jane Richardson.

Sekundärstruktur
α-Helices	Zylindrische spiralförmige Bänder, mit der Bänderebene ungefähr auf der Peptidbindungsebene.
β-Stränge	Pfeile mit einer Dicke von 25 % der Breite in Richtung von N- zu C-Terminus. β-Faltblätter bestehen aus parallel angeordneten β-Strängen mit β-Schleifen.
Schleifen und andere
Nichtrepetitive Schleifen	Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die vom Vordergrund zum Hintergrund dünner werden.
Verbindungen zwischen Schleifen und Helices	Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die beim Übergang zur α-Helix flacher werden.
Andere Merkmale
N- und C-Terminus	Kleine Pfeile an einem oder beiden Enden oder mit Buchstaben codiert. Für β-Stränge ist die Richtung des Pfeils ausreichend. Oftmals wird hierfür ein Farbgradient entlang der Aminosäuresequenz verwendet.
Disulfidbrücken	Mit verschränktem Doppel-S oder mit einem Zick-Zack-Strich
Prosthetische Gruppen oder Inhibitoren	Stabmodell, Kugel-und-Stabmodell
Metalle	Kugeln
Schattierung und Farbe	Der Kontrast nimmt zum Hintergrund hin ab

Software

Verschiedene Programme zur Darstellung von Proteinen im Bändermodell wurden entwickelt.

Basierend auf einem Artikel in:

Wikipedia.de